Cynhyrchion

Defnyddiwyd sbectrosgopeg isgoch i fapio rhyngweithiadau swbstrad-protein: cafodd newidiadau cydffurfiadol y reticwlwm sarcoplasmig Ca(2+)-ATPase ar rwymo niwcleotid a ffosfforyleiddiad ATPase eu monitro gan ddefnyddio analogau ATP ac ATP y swbstrad (2'-deoxy-ATP, 3). '-deoxy-ATP, ac inosine 5'-triphosphate), a addaswyd mewn grwpiau swyddogaethol penodol o'r swbstrad.Mae addasiadau i'r 2'-OH, y 3'-OH, a'r grŵp amino o adenin yn lleihau maint y newid cydffurfiad a achosir gan rwymo yn yr ATPase, a gwelwyd effeithiau arbennig o gryf ar gyfer y ddau olaf.Mae hyn yn dangos sensitifrwydd strwythurol y cymhlyg niwcleotid-ATPase i ryngweithio unigol rhwng niwcleotid ac ATPase.Mae pob grŵp a astudir yn bwysig ar gyfer rhwymo ac mae rhyngweithiadau grŵp ligand penodol â'r ATPase yn dibynnu ar ryngweithiadau grwpiau ligand eraill.Arsylwyd ffosfforyleiddiad yr ATPase ar gyfer ITP a 2'-deoxy-ATP, ond nid ar gyfer 3'-deoxy-ATP.Nid oes cysylltiad uniongyrchol rhwng maint y newid cydffurfiad ar rwymo niwcleotid a chyfradd ffosfforyleiddiad sy'n dangos nad yw graddau llawn y newid cydffurfiad a achosir gan ATP yn orfodol ar gyfer ffosfforyleiddiad.Fel y gwelwyd ar gyfer y cymhleth niwcleotid-ATPase, mae cydffurfiad yr ATPase canolradd ffosfforyleiddiedig cyntaf E1PCa(2) hefyd yn dibynnu ar y niwcleotid, sy'n dangos bod gan wladwriaethau ATPase gydffurfiad llai unffurf nag a ragwelwyd yn flaenorol.