Cynhyrchion

Mae'r organelle secretion protein ExPortal yn Streptococcus pyogenes yn ficrodomain bilen sy'n cynnwys ffosffolipid anionig wedi'i gyfoethogi mewn trawslocons Sec a ffactorau biogenesis protein postsecretion.Mae Polymyxin B yn clymu ac yn tarfu ar gyfanrwydd ExPortal, gan arwain at secretiad diffygiol o sawl tocsin.Er mwyn cael mewnwelediad i ffactorau sy'n dylanwadu ar sefydliad ExPortal, cynhaliwyd sgrin enetig i ddewis mutants digymell sy'n gwrthsefyll B polymyxin sy'n arddangos cywirdeb ExPortal gwell.Datgelodd dilyniant genom cyfan o 25 mutants gwrthsefyll o un i bedwar treiglad fesul genom mutant wedi'u clystyru'n bennaf o fewn set graidd o 10 grŵp genynnau.Roedd adeiladu mutants gyda dileadau neu fewnosodiadau unigol yn dangos bod 7 genyn craidd yn rhoi ymwrthedd a gwell cywirdeb ExPortal trwy golli swyddogaeth, tra bod 3 yn debygol o ganlyniad i ennill swyddogaeth a / neu effeithiau cyfunol.Mae genynnau ymwrthedd craidd yn cynnwys rheolydd trawsgrifio biosynthesis lipid, sawl genyn sy'n ymwneud â chaffael maetholion, ac amrywiaeth o enynnau sy'n ymwneud ag ymatebion straen.Mae dau aelod o'r dosbarth olaf hefyd yn gweithredu fel rheolyddion newydd y proteas cystein SpeB secretedig.Mae dadansoddiad o'r treiglad ynysig amlaf, sef dileu niwcleotid sengl mewn trac o 9 gweddillion adenin yn olynol mewn pstS, gan amgodio cydran o gludwr Pi affinedd uchel, yn awgrymu bod y dilyniant hwn yn gweithredu fel switsh moleciwlaidd i hwyluso addasu straen.Gyda'i gilydd, mae'r data hyn yn awgrymu bodolaeth ymateb straen bilen sy'n hyrwyddo cywirdeb ExPortal gwell ac ymwrthedd i peptidau gwrthficrobaidd cationig.